Verdauungsenzyme
Synonym(e): Alpha-Amylase, Amylase, Cellulase, Lactase, Lipase, Pankreatin, Protease, Trypsin
Nährstoffgruppe: Enzyme
Vorkommen und physiologische Effekte
Physiologische Effekte |
Kohlenhydratverdauung |
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Proteinverdauung |
- Peptidase, pflanzliche Proteasen, Trypsin
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Fettverdauung |
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Milchzuckerverdauung |
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Celluloseverdauung |
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Besondere Informationen
Kohlenhydratabbau |
Die Pankreasamylase wird in den Azinuszellen der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) gebildet und in den Verdauungstrakt ausgeschüttet.
Neben der Pankreasamylase gibt es auch noch die Speichelamylase, welche als Ptyalin bezeichnet wird. Die Speichelamylase sorgt dafür, dass die Kohlenhydratverdauung bereits im Mund beginnt (1).
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Proteinabbau |
Peptidasen (Kurzform von Peptidbindungshydrolasen) sind Enzyme, die Proteine oder Peptide spalten können. Dabei katalysieren sie die Hydrolyse von Peptidbindungen. Peptidasen werden häufig auch, insbesondere wenn größere Proteine gespalten werden, als Proteasen, Proteinasen oder proteolytische Enzyme bezeichnet.
Humanes Trypsin ist ein Gemisch dreier Verdauungsenzyme, die im Dünndarm Eiweiße zersetzen und zu den Peptidasen zählen: Trypsin-1 (kationisches Trypsin, zwei Drittel), Trypsin-2 (anionisches Trypsin, etwa ein Drittel) und Trypsin-4 (Mesotrypsin, wenige Prozent (2)(3).
Proteinspaltende Pflanzenextrakte
Bromelain (auch Bromelin) ist der Name für zwei Enzyme aus der Familie der Cysteinproteasen (gehört zu den Proteasen). Sie werden aus deren Frucht (Ananas) und der Pflanze selbst gewonnen.
Papain kommt in der noch grünen Schale und den Kernen der Papayafrucht vor. Das Enzym hat eine breite eiweißspaltende Wirkung und gehört zur Gruppe der Cysteinproteasen.
Ficin (auch Ficain) wird aus der Feige gewonnen und ist ein Enzym mit eiweißspaltender Wirkung.
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Fettverdauung |
Lipasen sind Enzyme, die mit der Nahrung aufgenommene Fette spalten. Diese Reaktion ist essentiell für die Fettverdauung.
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Milchzuckerverdauung |
Laktase ist ein Enzym, das Laktose (Milchzucker) in ihre Bestandteile Galaktose und Glukose spaltet. Ohne diese chemische Reaktion können die Bestandteile des Milchzuckers nicht durch die Dünndarmschleimhaut aufgenommen werden.
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Celluloseabbau |
Cellulasen sind Enzyme, die in der Lage sind, Cellulose zu ihrem Grundbaustein β-Glukose abzubauen.
Die meisten Tiere besitzen keine Cellulasegene und sind beim Celluloseabbau auf exogene Cellulasen ihrer Endosymbionten angewiesen. Sowohl die Wiederkäuer als auch die Nichtwiederkäuer nutzen deshalb die Hilfe von endosymbiotischen Prokaryoten in speziellen Mägen oder Blinddärmen und können nur dadurch den Hauptanteil der Energie in pflanzlicher Nahrung nutzen.
Auch der Mensch besitzt keine Verdauungsenzyme für den Abbau von Cellulose. Mit Hilfe anaerober Bakterien im ersten Teil des Dickdarms, im Blinddarm und in dem aufsteigenden Kolon wird ein Teil der Cellulose aus der Nahrung zu kurzkettigen Fettsäuren abgebaut. Diese Fettsäuren bilden ein wichtiges Energiesubstrat für die im Darm lebenden Bakterien.
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Biologische Enzymaktivität: F.I.P., U.S.P. und ALU |
Für die therapeutische Effizienz der Enzyme ist die biologische Aktivität ausschlaggebend. Diese wird in F.I.P.-Einheiten bzw. in U.S.P.-Einheiten angegeben. F.I.P. steht als Abkürzung für Fédération Internationale Pharmaceutique, U.S.P. für United States Pharmacopoeia. Diese Einheiten entsprechen jeweils definierten Enzymmengen, die in einer bestimmten Zeit unter Standardbedingungen 1 µmol definiertes Substrat umsetzen. Für die Laktase wird die Aktivität in ALU-Einheiten angeben (Acid Lactase Unit). |
Labordiagnostik
Labordiagnostische Maßnahmen zur Diagnostik der Pankreasinsuffizienz bei Verdauungsstörungen |
Das Auftreten von Fett- oder Proteinmalabsorption wird oft als Kriterium zur Beurteilung der exokrinen Pankreasfunktion herangezogen. Allerdings ist die Malabsorption aufgrund der großen Reserveleistung der Bauchspeicheldrüse ein unzureichendes Diagnoseinstrument. So geht man davon aus, dass diese gravierenden Stuhlveränderungen erst bei einer mehr als 90 %igen Zerstörung des Pankreas auftreten. Moderne labormedizinische Untersuchungsverfahren erlauben dagegen eine wesentlich sensiblere Diagnostik, mit deren Hilfe die Funktion der Bauchspeicheldrüse beurteilt werden kann.
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Pankreatische Elastase 1 |
Seit Einführung des fäkalen Parameters „Pankreatische Elastase 1“ konnten bei einer wesentlich höheren Patientenanzahl Funktionsstörungen der Bauchspeicheldrüse nachgewiesen werden als bisher angenommen. Insbesondere Beschwerden, für die bisher keine Begründung gefunden werden konnte, lassen sich nun mittels der modernen Stuhldiagnostik besser erklären.
Über den quantitativen Nachweis der Pankreatischen Elastase 1 lässt sich eine exokrine Pankreasinsuffizienz sicher diagnostizieren oder ausschließen. Das Enzym, das in den Azinuszellen der exokrinen Bauchspeicheldrüse gebildet wird, gelangt zusammen mit anderen Pankreasenzymen (Amylase, Lipase, Trypsin) in den Zwölffingerdarm. Die Elastase 1 übersteht die Darmpassage unbeschadet und lässt sich im Stuhl gut mithilfe immunologischer Verfahren nachweisen. Die Konzentration der Elastase 1 im Stuhl spiegelt die Sekretionsleistung der exokrinen Bauchspeicheldrüse wider. Im Gegensatz zur Chymotrypsinbestimmung (alternativ einsetzbarer Parameter in der Pankreasdiagnostik) ist hierzu nur eine einzige Stuhlprobe nötig. Da der Nachweis der Elastase 1 nicht durch eine Substitutionstherapie beeinträchtigt wird, eignet er sich gut zur Verlaufskontrolle bei chronisch exokriner Pankreasinsuffizienz (4).
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Referenzwerte der Pankreatischen Elastase 1 |
- Normwert für Erwachsene und Kinder ab dem 1. Lebensmonat: > 200 µg/g Stuhl
- Hinweis auf eine leichte bis mäßige Pankreasinsuffizienz: 100 - 200 µg/g Stuhl
- Hinweis auf eine schwere exokrine Pankreasinsuffizienz: < 100 µg/g Stuhl
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Indikation
Effekt |
Indikation |
Dosierung |
Physiologische Effekte
mit niedrigen
Nährstoffdosierungen |
- Bei Oberbauchsyndromen und dyspeptischen Beschwerden bedingt durch Verdauungsschwäche, insbesondere bei älteren Patienten
- Bei laboranalytisch diagnostizierten Stuhlbefunden, die auf eine unzureichende Verdauungsleistung bedingt durch eine exkretorische Pankreasinsuffizienz hinweisen
- Begleitend therapeutisch bei Diabetikern mit endogener und exogener Pankreasinsuffizienz
- Als Substitutionstherapie bei chronischer Pankreatitis
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Amylase: >14000 U/d
Protease:
>3500 U/d
Lactase:
>2000 U/d
Lipase:
>500 U/d
Cellulase:
>100 U/d |
Einnahme
Allgemeiner Einnahmemodus |
Wann
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Verdauungsenzyme sollten zur Unterstützung der Verdauungsleistung unmittelbar vor den Mahlzeiten eingenommen werden. |
Nebenwirkungen |
Nach aktuellem Kenntnisstand sind keine Nebenwirkungen bekannt. |
Kontraindikationen |
Nach aktuellem Kenntnisstand sind keine Kontraindikationen bekannt. |
Interaktionen
Interaktionen mit Arzneimitteln |
Keine |
Nach aktuellem Kenntnisstand sind keine relevanten Wechselwirkungen bekannt. |
Interaktionen mit anderen Nährstoffen |
Keine |
Nach aktuellem Kenntnisstand sind keine relevanten Wechselwirkungen bekannt. |
Referenzen
Referenzen |
1) Biesalski, H. C. et al. Ernährungsmedizin: Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer und der DGE, 4. Auflage. Stuttgart: Georg Thieme Verlag KG, 2010.
2) Online Catalog of Human Genes and Genetic Disorders. Eintrag: 276000
3) Scheele, G. et al. 1981. Characterization of human exocrine pancreatic proteins by two-dimensional isoelectric focusing/sodium dodecyl sulfate gel electrophoresis. Gastroenterology. 80:461-473.
4) Rüffer, A. et al. Mikroökologie des Darms. In: Labormedizin in der Naturheilkunde, 3. Auflage. München/Jena: Urban & Fischer, 2006.
Referenzen Interaktionen
Stargrove, M. B. et al. Herb, Nutrient and Drug Interactions: Clinical Implications and Therapeutic Strategies, 1. Auflage. St. Louis, Missouri: Elsevier Health Sciences, 2008.
Gröber, U. Mikronährstoffe: Metabolic Tuning –Prävention –Therapie, 3. Auflage. Stuttgart: WVG Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft Stuttgart, 2011.
Gröber, U. Arzneimittel und Mikronährstoffe: Medikationsorientierte Supplementierung, 3. aktualisierte und erweiterte Auflage. Stuttgart: WVG Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft Stuttgart, 2014.
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